아쿠아포린이란?



아쿠아포린(Aquaporin)은 

세포막에서 물의 수동수송을 담당하는 막단백질이다.



세포의 수분 이동 과정에는 

다른 분자 물질의 이동이 수반되면 안된다. 

다시 말하면 수분이 이동할 때 

당분자(sugar molecule)나 

이온(ions)의 손실이 발생해서는 안되는데 

이 같은 기능을 담당하는 것이 

바로 Aquaporin 이다. 



이 같이 정밀한 선택성(selectivity)을 갖고 있으면서도 Aquaporin 은 매초당 30억 개에 이르는 물 분자를 이동시킬 수 있다.



이는 10 평방 센티미터의 Aquaporin 필터로 

단 7초만에 1리터의 물을 여과할 수 있는 

수준에 해당한다. 



그리고 인간에게는 

13개의 Aquaporin(AQP-0 AQP-9)이 

존재한다고 알려져 있는데, 

이들은 각각 특별한 역할을 담당하고 있다. 

(이 중 6개가 신장에 존재한다.). 

그리고 가장 연구가 많이 된 Aquaporin 은 

AQP1 과 AQP2 , AQP3 , AQP4 이다.





종류





※ 글리세릴글루코사이드

화장품에 배합시 보습 증가 

표피세포막의 아쿠아포린 3의 생성을 

증가시켜 보습기능을 높인다. 

(원리 ?)

요즘 보습 화장품의 원료로 사용된다.



https://m.blog.naver.com/dr_oracle_/222210264136







기능

“아쿠아포린은 ‘세포의 배수 시스템’이다. 

모든 세포는 물이 필수적이다. 

그러나 물은 단순히 세포에 있는 것이 아니고 

조직화된 방법으로 이것을 통하여 움직인다. 

그 과정은 아쿠아포린이나 물 채널을 가지고 있는 조직들에서는 빠르게 일어난다.” -Peter Agre- 



오랜시간 동안 과학자들은 

물이 세포막을 통하여 유출된다고 믿어왔고 

어느 정도의 물은 그렇기도 했다. 



하지만 몇몇 세포들에서 보이는 

물의 매우 빠른 움직임은 

이러한 이론들에 의해서는 설명되지 못했었다.[1]

아쿠아포린은 이온들과 다른 용질들의 이동을 막으면서 선택적으로 세포 안팎으로 물 분자들을 유도한다. 



또한 물 채널이라고 알려져있던 

아쿠아포린은 내재 막 단백질들이다. 



그들 중 아쿠아글리세로포린(aquaglyceroporin)으로 알려져있는 것들은 또한 구멍의 크기에 의존하여 

글리세롤, 이산화탄소, 암모니아, 요소 같은 

작은 비전하 용질들을 운반하기도 한다. 



그러나 이러한 물 구멍들은 

세포막의 전기화학적인 전위차를 유지하는데 

중요한 역학을 하는 양성자같은 전하를 띠는 

화학종들은 완벽하게 비투과시킨다.[2]







발견

Agre는 그가 아쿠아포린을 운좋게 발견한 것이라고 한다. 그의 연구실은 Rh 혈액 항원을 연구하였는데, 

항원을 동정하는 과정에서 

28킬로달톤의 갖는 분자가 계속 등장하였다.



 그들은 처음에 Rh 분자의 일부이거나 

오염물질인 것으로 생각했지만, 

실제로는 지금까지 밝혀지지 않고 

기능조차 알지 못하는 새로운 분자였던 것이다. 



이것은 적혈구와 신장관에서 흔히 발견되었고, 

초파리의 뇌, 박테리아, 안구의 수정체, 식물 조직 등의 다양한 단백질과 유사성이 밝혀졌다.







상대적으로 높은 물의 투과성을 지닌 상피 조직 때문에, 

막에 있어서 물 수송에 대한 또 다른 메커니즘이 존재할 것이라고 추측되어왔다. 

그것은 1992년 존스홉킨스대학의 Peter Agre가 

첫번째 아쿠아포린인 "aquaporin-1"(CHIP 28)을 발표하면서 확인되었다.[4]



Agre와 동료 연구자들의 선구적인 물 채널에 관한 연구는 2003년 노벨 화학상을 Agre에게 선사하였다. 



1999년, Agre는 다른 연구팀과 함께 최초로 아쿠아포린의 입체구조를 고해상도로 관찰하였다.[5] 



슈퍼컴퓨터를 통한 시뮬레이션을 통하여, 

아쿠아포린을 통하여 물이 이동하는 통로를 규명하였으며, 

어떻게 포린이 다른 용질을 투과시키지 않고 물이 통과하는 것만을 허용하는지 설명한다. .[6] 



하지만 단백질을 통한 물의 수송은 1986년 Gheorghe Benga에 의해 최초로 제안된 것이었다. 

그의 논문이 Agre나 노벨위원회에 의해 인정받지 못했던 것 아니냐는 논란도 있다.[7][8]





적용 

더마웨이브 





(참고)

https://ko.m.wikipedia.org/wiki/%EC%95%84%EC%BF%A0%EC%95%84%ED%8F%AC%EB%A6%B0





출처편집



↑ A Conversation With Peter Agre: Using a Leadership Role to Put a Human Face on Science, By Claudia Dreifus, New YorkTimes, January 26, 2009



↑ Gonen T, Walz T (2006). “The structure of aquaporins”. 《Q. Rev. Biophys.》 39 (4): 361–96. doi:10.1017/S0033583506004458. PMID 17156589.



↑ Kruse E, Uehlein N, Kaldenhoff R (2006). “The aquaporins”. 《Genome Biol.》 7 (2): 206. doi:10.1186/gb-2006-7-2-206. PMC 1431727. PMID 16522221.



↑ Agre P, Preston GM, Smith BL, Jung JS, Raina S, Moon C, Guggino WB, Nielsen S (1993년 10월 1일). “Aquaporin CHIP: the archetypal molecular water channel”. 《Am. J. Physiol.》 265 (4 Pt 2): F463–76. PMID 7694481. 2010년 11월 28일에 원본 문서에서 보존된 문서. 2013년 12월 25일에 확인함.



↑ Mitsuoka K, Murata K, Walz T, Hirai T, Agre P, Heymann JB, Engel A, Fujiyoshi Y (1999). “The structure of aquaporin-1 at 4.5-A resolution reveals short alpha-helices in the center of the monomer”. 《J. Struct. Biol.》 128 (1): 34–43. doi:10.1006/jsbi.1999.4177. PMID 10600556.



↑ de Groot BL, Grubmüller H (2005). “The dynamics and energetics of water permeation and proton exclusion in aquaporins”. 《Curr. Opin. Struct. Biol.》 15 (2): 176–83. doi:10.1016/j.sbi.2005.02.003. PMID 15837176.



↑ Benga G, Popescu O, Pop VI, Holmes RP (1986). “p-(Chloromercuri)benzenesulfonate binding by membrane proteins and the inhibition of water transport in human erythrocytes”. 《Biochemistry》 25 (7): 1535–8. doi:10.1021/bi00355a011. PMID 3011064.



↑ Kuchel PW (2006). “The story of the discovery of aquaporins: convergent evolution of ideas--but who got there first?”. 《Cell. Mol. Biol. (Noisy-le-grand)》 52 (7): 2–5. PMID 17543213.







참고) https://leonheart15.tistory.com/498





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